Oqsillar
Manba: ÖzME, 6-jild (2000–2005), «Özbekiston milliy ensiklopediyasi» Davlat ilmiy naşriyoti · elektron nusxa: ziyouz.com kutubxonasi, 317–319-b. — ziyouz.com
Oqsillar OQSILLAR, proteinlar — hamma tirik mavjudotlar tarkibiga kiradigan murakkab, azot tutuvçi organik moddalar. O. tirik materiyaning tuzilişida, şuningdek, uning hayot faoliyatida muhim ahamiyatga ega. Hujayra tarkibida bir neça ming xil O. mavjud bölib, ularning har biri ma'lum bir vazifani bajaradi. Şuning uçun ular proteinlar (yun. protos — birinçi, eng muhim) deb ataladi. O. hujayra quruq vaznining 3/4 qismini taşkil etadi.
Ma'lumki, hamma organizmlarning O.i, ularning har xil biologik faolligidan kat'i nazar, bir xil 20 ta standart aminokislotadan taşkil topgan bölib, bu kislotalar alohida heç qanday biologik faollikka ega emas. O.ning bir-biridan kimyoviy farqi, ulardagi aminokislotalarning ketma-ketligiga boğliq. Aminokislotalar oqsil tuzilmasining alifbosi bölib, ularni turli tartibda biriktirib, çeksiz sondagi ketma-ketliklarni, ya'ni çeksiz miqdordagi har xil oqsillarni oliş mumkin. Mas, har bir tur organizmda bir neça ming xil O. mavjud bölib, ular turlarining soni 10 mln. atrofida. Matematik izlanişlar şuni körsatadiki, 20 ta aminokislotadan hosil bölişi mumkin bölgan O. izomerlarining oğirligi Yer şari oğirligidan oğirroq bölar ekan.
O. makromolekulalar bölib, ularning mol. m.si bir neça mingdan bir neça mln. ga teng. O. molekulasining quriliş aşyosi sifatida a-aminokislotalar xizmat qiladi. a-aminokislotaning bir uglerod atomiga (a-uglerod atomi) ami-noguruh va karboksil guruh birikadi.
O.da 20 ta a-aminokislota uçraydi, ular bir-biridan R-guruhi b-n farq qiladi, u gidrofil yoki gidrofob, asosli, kislotali yoki neytral böli-şi mumkin.
O.dagi aminokislotalar bir-biri b-n peptid boğlari, ya'ni amid boğlari b-n birikkan, bu boğ bir aminokislota a-karboksil qoldiğining ikkinçi aminokislota a-aminoguruxli qoldiği b-n boğlanişi hisobiga hosil böladi. Şu körinişda tuzilgan polimerlar peptidlar deb ataladi, di-, tri-, tetra- va q.k. deb nomlangan old qöşimçalar, molekula tarkibidagi aminokislota qoldiklari soniga boğliq, mas, dipeptidda 2 ta qoldiq, tripeptidda — uçta qoldiq va b. Unça katta bölmagan aminopeptidlardan farqli ölaroq, polipeptidlar 20 yoki undan ortiq (oqsil tabiatiga köra, taxm. 50 tadan 2500 tagaça) aminokislota qoldiqlari tutadi.
O.da ketma-ket joylaşgan aminokislota qoldiqlari uzun zanjirni yoki O.ning birlamçi tuzilmasini taşkil etadi. Öz navbatida, O.ning xar xil joyida joylaşgan aminokislota qoldiqlari tarkibidagi kimyoviy moddalar özaro xar xil boglar b-n boğlanişi natijasida O.ning murakkab ikkilamçi, uçlamçi va törtlamçi tuzilmalari qosil böladi. Yuqori
tuzilişdagi tuzilmalar fizik va kimyoviy omillar (yukrri harorat, kislota, işqor va b.) ta'sirida quyi tuzilişdagi şakllarga qaytadi (bu hodisa O. denaturatsiyasi deb ataladi), natijada ular öz biologik faolligini yöqotadi. Ammo ayrim hollarda ta-şqi ta'sir yöqotilsa, O. yuqori körinişdagi şakllariga qaytadi.
O. tuzilişi va vazifalari böyiça xilma-xil. Tuzilişiga köra, 2 katta guruhga böliş mumkin: globulyar va fibrillyar. Globulyar O., asosan, sferik yoki ellips şaklida bölib, ular tarkibiga boşqa guruh moddalar xam qöşilgan (prostetik guruh). Mac, gemoglobin globin va gemning qöşil-masidan hosil bölgan, şuning uçun uni yana gemoproteid deb ham ataşadi. Lipid tutuvçi O. lipoproteidlar, uglevod tutuvçilar — glikoproteidlar, metall tutuvçilar — metall proteidlar deyiladi.
Fibrillyar O. — bir yoki bir neça polipeptid zanjirdan taşkil topgan moddalar. Ular uzun ip köri-nişida böladi. Biriktiruvçi töqima (aktin, miozin, kollagen), soç, teri (a-keratin) O.i bunga misol böla oladi. Fibrillyar O., asosan, quriliş aşyosi yoki himoya vazifasini bajaradi.
O.ning biologik vazifalari böyiça kuyidagi tasnifi mavjud: fermentlar (tripsin, ribonukleaza), taşuvçi O. (gemoglobin, zardob albumini, mioglobin), oziq-ovqat va zaxira O.i (tuxum albumini, sutdagi kazein, ferritin), qisqaruvçi va harakat O.i (aktin, miozin), tuzilma O.i (kollagen, proteoglikanlar, kreatin), himoya O.i (antitelolar, fibrinogen, trombin, ilon zahari, böğma qözğatuvçisining toksini), nazorat qiluvçi O. (insulin, kortikotropin, ösiş gormoni) va b.
O.ni ajratib oliş, ulardagi aminokislota qoldiklarini aniqlaşda kimyo va molekulyar biol. fanlarining usullaridan (dializ, gelfiltratsiya, elektroforez, xromatografiya, sekve-natsiya va b.) foydalaniladi.
Ad.: Leninjer A., Osnovi bioximii, v 3 tomax, M., 1985; Uayt A., Xendler S, Smit E. i dr. Osnovi bioximii, v 3 tomax, M., 1981.
Muhsim Zokirov.
Asl matn (kirill, PDF'dagidek)
ОҚСИЛЛАР, протеинлар — ҳамма тирик мавжудотлар таркибига кирадиган мураккаб, азот тутувчи органик моддалар. О. тирик материянинг тузилишида, шунингдек, унинг ҳаёт фаолиятида муҳим аҳамиятга эга. Ҳужайра таркибида бир неча минг хил О. мавжуд бўлиб, уларнинг ҳар бири маълум бир вазифани бажаради. Шунинг учун улар протеинлар (юн. protos — биринчи, энг муҳим) деб аталади. О. ҳужайра қуруқ вазнининг 3/4 қисмини ташкил этади.
Маълумки, ҳамма организмларнинг О.и, уларнинг ҳар хил биологик фаоллигидан катъи назар, бир хил 20 та стандарт аминокислотадан ташкил топган бўлиб, бу кислоталар алоҳида ҳеч қандай биологик фаолликка эга эмас. О.нинг бир-биридан кимёвий фарқи, улардаги аминокислоталарнинг кетма-кетлигига боғлиқ. Аминокислоталар оқсил тузилмасининг алифбоси бўлиб, уларни турли тартибда бириктириб, чексиз сондаги кетма-кетликларни, яъни чексиз миқдордаги ҳар хил оқсилларни олиш мумкин. Мас, ҳар бир тур организмда бир неча минг хил О. мавжуд бўлиб, улар турларининг сони 10 млн. атрофида. Математик изланишлар шуни кўрсатадики, 20 та аминокислотадан ҳосил бўлиши мумкин бўлган О. изомерларининг оғирлиги Ер шари оғирлигидан оғирроқ бўлар экан.
О. макромолекулалар бўлиб, уларнинг мол. м.си бир неча мингдан бир неча млн. га тенг. О. молекуласининг қурилиш ашёси сифатида а-аминокислоталар хизмат қилади. а-аминокислотанинг бир углерод атомига (а-углерод атоми) ами-ногуруҳ ва карбоксил гуруҳ бирикади.
О.да 20 та а-аминокислота учрайди, улар бир-биридан R-гуруҳи б-н фарқ қилади, у гидрофил ёки гидрофоб, асосли, кислотали ёки нейтрал бўли-ши мумкин.
О.даги аминокислоталар бир-бири б-н пептид боғлари, яъни амид боғлари б-н бириккан, бу боғ бир аминокислота а-карбоксил қолдиғининг иккинчи аминокислота а-аминогурухли қолдиғи б-н боғланиши ҳисобига ҳосил бўлади. Шу кўринишда тузилган полимерлар пептидлар деб аталади, ди-, три-, тетра- ва қ.к. деб номланган олд қўшимчалар, молекула таркибидаги аминокислота қолдиклари сонига боғлиқ, мас, дипептидда 2 та қолдиқ, трипептидда — учта қолдиқ ва б. Унча катта бўлмаган аминопептидлардан фарқли ўлароқ, полипептидлар 20 ёки ундан ортиқ (оқсил табиатига кўра, тахм. 50 тадан 2500 тагача) аминокислота қолдиқлари тутади.
О.да кетма-кет жойлашган аминокислота қолдиқлари узун занжирни ёки О.нинг бирламчи тузилмасини ташкил этади. Ўз навбатида, О.нинг хар хил жойида жойлашган аминокислота қолдиқлари таркибидаги кимёвий моддалар ўзаро хар хил боглар б-н боғланиши натижасида О.нинг мураккаб иккиламчи, учламчи ва тўртламчи тузилмалари қосил бўлади. Юқори
тузилишдаги тузилмалар физик ва кимёвий омиллар (юкрри ҳарорат, кислота, ишқор ва б.) таъсирида қуйи тузилишдаги шаклларга қайтади (бу ҳодиса О. денатурацияси деб аталади), натижада улар ўз биологик фаоллигини йўқотади. Ammo айрим ҳолларда та-шқи таъсир йўқотилса, О. юқори кўринишдаги шаклларига қайтади.
О. тузилиши ва вазифалари бўйича хилма-хил. Тузилишига кўра, 2 катта гуруҳга бўлиш мумкин: глобуляр ва фибрилляр. Глобуляр О., асосан, сферик ёки эллипс шаклида бўлиб, улар таркибига бошқа гуруҳ моддалар хам қўшилган (простетик гуруҳ). Mac, гемоглобин глобин ва гемнинг қўшил-масидан ҳосил бўлган, шунинг учун уни яна гемопротеид деб ҳам аташади. Липид тутувчи О. липопротеидлар, углевод тутувчилар — гликопротеидлар, металл тутувчилар — металл протеидлар дейилади.
Фибрилляр О. — бир ёки бир неча полипептид занжирдан ташкил топган моддалар. Улар узун ип кўри-нишида бўлади. Бириктирувчи тўқима (актин, миозин, коллаген), соч, тери (а-кератин) О.и бунга мисол бўла олади. Фибрилляр О., асосан, қурилиш ашёси ёки ҳимоя вазифасини бажаради.
О.нинг биологик вазифалари бўйича куйидаги таснифи мавжуд: ферментлар (трипсин, рибонуклеаза), ташувчи О. (гемоглобин, зардоб альбумини, миоглобин), озиқ-овқат ва захира О.и (тухум альбумини, сутдаги казеин, ферритин), қисқарувчи ва ҳаракат О.и (актин, миозин), тузилма О.и (коллаген, протеогликанлар, креатин), ҳимоя О.и (антителолар, фибриноген, тромбин, илон заҳари, бўғма қўзғатувчисининг токсини), назорат қилувчи О. (инсулин, кортикотропин, ўсиш гормони) ва б.
О.ни ажратиб олиш, улардаги аминокислота қолдикларини аниқлашда кимё ва молекуляр биол. фанларининг усулларидан (диализ, гельфильтрация, электрофорез, хроматография, секве-нация ва б.) фойдаланилади.
Ад.: Ленинжер А., Основы биохимии, в 3 томах, М., 1985; Уайт А., Хендлер С, Смит Э. и др. Основы биохимии, в 3 томах, М., 1981.
Муҳсим Зокиров.
Matn ÖzME'dan o'zgartirişsiz olingan, faqat yozuvi yangi alifboga o'girilgan. Qisqartmalar asl holida. Xato ko'rsangiz — xabar bering.