Fermentlar
Manba: ÖzME, 9-jild (2000–2005), «Özbekiston milliy ensiklopediyasi» Davlat ilmiy naşriyoti · elektron nusxa: ziyouz.com kutubxonasi, 99–101-b. — ziyouz.com
Fermentlar (lot. fermentum — açitqi), enzimlar — hayvon, ösimlik va bakteriyalarning tirik hujayralaridagi oqsilli katalizatorlar. F. maxsus xususiyatlari va kimyoviy reaksiyalarni tezlaştirişi b-n odatdagi katalizatorlardan farqlanadi. Ular katal izatorlar kabi kimyoviy reaksiyalarning faollaniş energiyasini pasaytiradi (q. Kataliz).
1914 y. rus kimyogari K.G.S. Kirxgof undirilgan arpa donidan olingan ekstrakt ta'sirida kraxmalni qandgaça parçaladi. 1933 y.da fransuz kimyogarlari A. Payen va J. Perso birinçi marta arpa donidan amilaza fermentini ajratib oldilar. 19-a. örtalarida mikrobiologiyanint asosçisi L. Paster açiş jarayonini tirik mikroorganizmlar (açitqilar) közğatadi va bu jarayon ularning hayoti b-n boğliq deb körsatdi. 1897 y.da nemis kimyogari E. Buxner açitqidan spirtli açiş jarayonini çaqiruvçi fermentni ajratib oldi.
20-a. boşlariga kelib nemis kimyogari R. Vilştetter xodimlari b-n F.ni ajratiş va tozalaşda adsorbsiya usulidan keng foydalandi. 20— 30-y.larda J. Samor, birinçi kristallik ferment (ureaza), söngra pepsin va b. bir qator proteologik F.ni kristall şaklida ajratib oldi.
20-a.ning örtalariga kelib, fizikkimyoviy taxlil (asosan, xromotografiya) va oqsil kimyosi usullarining rivojlanişi natijasida qator F. ning birlamçi strukturasi aniklandi. Mas, qoramol oşqozon osti bezining ribonukleaza fermentlari törtta disulfid bogi b-n boğlangan 124 aminokislota qoldiğidan iboratligi körsatib berildi. Şundan keyin rentgen struktura taxlili yordamida bir qança F.ning ikkilamçi va uçlamçi strukturalari aniqlandi. Köp F. törtlamçi strukturaga ega ekanligi, ya'ni molekulalari tarkibi va strukturasi jihatidan turliça bölgan bir qança oqsil subbirliklar (biopolimerlar)dan iboratligi körsatildi.
F. barça oqsillar kabi oddiy va murakkab böladi. Murakkab F.ning molekulalari ikki komponentdan: oqsil (apoferment) va oqsil bölmagan — prostetik guruh komponentidan iborat. Prostetik guruh apofermentdan oson ajraladigan hollarda kofaktor yoki koferment deb ataladi. Uglevodlar, nukleotidlar, turli metallarning ionlari va b. birikmalar, vitaminlar hamda ularning hosilalari (vitaminlari kofermentlardan iborat 150 dan ortiq F. ma'lum) kofermentlar bölişi mumkin. Avitaminoz va gipovitaminozlarda köpgina ferment tizimining funksiyasi izdan çiqadi, bu butun organizm normal hayot faoliyatining buzilişiga sabab böladi.
Köpçilik F. a'zo va töqimalarda şu darajada kamki, qatto ularning absolyut mikdorini (mas, milligrammlarda) biliş qiyin. Şu sababli F.ning istalgan a'zodagi mikdorini, ularning faolligiga qarab aniklanadi. F.ning faollik birligi uçun bir min.da ma'lum mikdordagi substratning özgarişini katalizlaşga ketgan F. miqsori qabul qilingan.
F.ning ta'sir etişi bir qator omillarga, xususan, t-ra va muhit rN ga (rN — vodorod körsatkiç) boğliq. F.ning ta'sir etiş optimum trasi 38—60°, t-ra bundan yuqori bölsa, F. odatda, denaturlanib öz faolligini yöqotadi. Pekin ba'zi F. (mas, ribonukleaza, miokinaza) 100° issiqlikka ham çidaydi. Odam va issiq qonli qayvonlar fermenti 37—38°da, ya'ni tana haroratida ta'sir körsatadi. F. faolligining traga boğliqligidan tibbiyot amaliyotida, jumladan, jarrohlikda foydalaniladi.
Köpçilik F. neytral reaksiyada (rN— 7,0 da) faol bölib, kislotali va işqorli muhitda ular öz faolligini yöqotadi. Kislotali muhitda faol bölgan pepsin va ba'zi töqima proteolitik F. (mas, katepsin D) hamda işqorli muhitda (rN — 8,0 da) faol bölgan tripsin bulardan mustasno.
Tra va muhit rN ning kattaligidan taşqari, F. faolligiga turli moddalar kuçaytiruvçi (aktivatorlar) yoki töxtatuvçi (ingibitorlar) tazyiq körsatadi. Turli anorganik ionlar, xususan, turli xil metall ionlari F. aktivatorlari hisoblanadi. F. faolligini susaytiruvçi birikmalar — ingibitorlar F. b-n qöşilib, fermentativ faollikni yöqotadigan kompleks hosil qiladi.
F.ning biosintezi genetik kod tomonidan nazorat etiladi. Ular içki va taşqi omillar: mutatsiyalar, ionlovçi radiatsiya, ovkatlaniş şaroiti va b. ta'sirida özgarişi mumkin. Katalitik ta'siri bir xil bölib, fizikkimyoviy xossasi b-n farklanadigan F. izofermentlar deyiladi. Hujayrada F. faolligini boşqarişda hujayra tarkibiy qismini taşkil etuvçi strukturalar — mitoxondriyalar, mikrosomalar va b. katta rol öynaydi.
Enzimopatiya yoki fermentopatiya deb ataluvçi turli F. tizimi funksiyalarining buzilişi kişida köpçilik kasalliklarning kelib çiqişiga sabab böladi.
Turli omillar (radiatsiya, kimyoviy moddalar, viruslar, bakteriyalar va b.) tufayli F.ning optimal ta'sir etiş şaroiti özgarganda F.ning qondagi faolligi pasayişi kuzatilgan. Uning bu xususiyatidan diagnostikada foydalaniladi. F.ning kon zardobidagi faolligini aniqlaş usuli keng qöllaniladi. Bu usul yordamida kasallikni boşlaniş paytida aniqlaş mumkin.
F. kasalliklarni aniqlaşdagina emas, balki şu kasalliklarning ayrimlarini davolaşda (enzimoterapiya) ham qöllaniladi.
Kişilarning amaliy hayotida, şuningdek, yengil, oziq-ovqat va kimyo sanoatlarida F.dan keng foydalaniladi.
Q.: Kataliz
Asl matn (kirill, PDF'dagidek)
ФЕРМЕНТЛАР (лот. fermentum — ачитқи), энзимлар — ҳайвон, ўсимлик ва бактерияларнинг тирик ҳужайраларидаги оқсилли катализаторлар. Ф. махсус хусусиятлари ва кимёвий реакцияларни тезлаштириши б-н одатдаги катализаторлардан фарқланади. Улар катал изаторлар каби кимёвий реакцияларнинг фаолланиш энергиясини пасайтиради (қ. Катализ).
1914 й. рус кимёгари К.Г.С. Кирхгоф ундирилган арпа донидан олинган экстракт таъсирида крахмални қандгача парчалади. 1933 й.да француз кимёгарлари А. Пайен ва Ж. Персо биринчи марта арпа донидан амилаза ферментини ажратиб олдилар. 19-а. ўрталарида микробиологиянинт асосчиси Л. Пастер ачиш жараёнини тирик микроорганизмлар (ачитқилар) кўзғатади ва бу жараён уларнинг ҳаёти б-н боғлиқ деб кўрсатди. 1897 й.да немис кимёгари Э. Бухнер ачитқидан спиртли ачиш жараёнини чақирувчи ферментни ажратиб олди.
20-а. бошларига келиб немис кимёгари Р. Вильштеттер ходимлари б-н Ф.ни ажратиш ва тозалашда адсорбция усулидан кенг фойдаланди. 20— 30-й.ларда Ж. Самор, биринчи кристаллик фермент (уреаза), сўнгра пепсин ва б. бир қатор протеологик Ф.ни кристалл шаклида ажратиб олди.
20-а.нинг ўрталарига келиб, физиккимёвий тахлил (асосан, хромотография) ва оқсил кимёси усулларининг ривожланиши натижасида қатор Ф. нинг бирламчи структураси аникланди. Мас, қорамол ошқозон ости безининг рибонуклеаза ферментлари тўртта дисульфид боги б-н боғланган 124 аминокислота қолдиғидан иборатлиги кўрсатиб берилди. Шундан кейин рентген структура тахлили ёрдамида бир қанча Ф.нинг иккиламчи ва учламчи структуралари аниқланди. Кўп Ф. тўртламчи структурага эга эканлиги, яъни молекулалари таркиби ва структураси жиҳатидан турлича бўлган бир қанча оқсил суббирликлар (биополимерлар)дан иборатлиги кўрсатилди.
Ф. барча оқсиллар каби оддий ва мураккаб бўлади. Мураккаб Ф.нинг молекулалари икки компонентдан: оқсил (апофермент) ва оқсил бўлмаган — простетик гуруҳ компонентидан иборат. Простетик гуруҳ апоферментдан осон ажраладиган ҳолларда кофактор ёки кофермент деб аталади. Углеводлар, нуклеотидлар, турли металларнинг ионлари ва б. бирикмалар, витаминлар ҳамда уларнинг ҳосилалари (витаминлари коферментлардан иборат 150 дан ортиқ Ф. маълум) коферментлар бўлиши мумкин. Авитаминоз ва гиповитаминозларда кўпгина фермент тизимининг функцияси издан чиқади, бу бутун организм нормал ҳаёт фаолиятининг бузилишига сабаб бўлади.
Кўпчилик Ф. аъзо ва тўқималарда шу даражада камки, қатто уларнинг абсолют микдорини (мас, миллиграммларда) билиш қийин. Шу сабабли Ф.нинг исталган аъзодаги микдорини, уларнинг фаоллигига қараб аникланади. Ф.нинг фаоллик бирлиги учун бир мин.да маълум микдордаги субстратнинг ўзгаришини катализлашга кетган Ф. миқцори қабул қилинган.
Ф.нинг таъсир этиши бир қатор омилларга, хусусан, т-ра ва муҳит рН га (рН — водород кўрсаткич) боғлиқ. Ф.нинг таъсир этиш оптимум траси 38—60°, т-ра бундан юқори бўлса, Ф. одатда, денатурланиб ўз фаоллигини йўқотади. Пекин баъзи Ф. (мас, рибонуклеаза, миокиназа) 100° иссиқликка ҳам чидайди. Одам ва иссиқ қонли қайвонлар ферменти 37—38°да, яъни тана ҳароратида таъсир кўрсатади. Ф. фаоллигининг трага боғлиқлигидан тиббиёт амалиётида, жумладан, жарроҳликда фойдаланилади.
Кўпчилик Ф. нейтрал реакцияда (рН— 7,0 да) фаол бўлиб, кислотали ва ишқорли муҳитда улар ўз фаоллигини йўқотади. Кислотали муҳитда фаол бўлган пепсин ва баъзи тўқима протеолитик Ф. (мас, катепсин D) ҳамда ишқорли муҳитда (рН — 8,0 да) фаол бўлган трипсин булардан мустасно.
Тра ва муҳит рН нинг катталигидан ташқари, Ф. фаоллигига турли моддалар кучайтирувчи (активаторлар) ёки тўхтатувчи (ингибиторлар) тазйиқ кўрсатади. Турли анорганик ионлар, хусусан, турли хил металл ионлари Ф. активаторлари ҳисобланади. Ф. фаоллигини сусайтирувчи бирикмалар — ингибиторлар Ф. б-н қўшилиб, ферментатив фаолликни йўқотадиган комплекс ҳосил қилади.
Ф.нинг биосинтези генетик код томонидан назорат этилади. Улар ички ва ташқи омиллар: мутациялар, ионловчи радиация, овкатланиш шароити ва б. таъсирида ўзгариши мумкин. Каталитик таъсири бир хил бўлиб, физиккимёвий хоссаси б-н фаркланадиган Ф. изоферментлар дейилади. Ҳужайрада Ф. фаоллигини бошқаришда ҳужайра таркибий қисмини ташкил этувчи структуралар — митохондриялар, микросомалар ва б. катта роль ўйнайди.
Энзимопатия ёки ферментопатия деб аталувчи турли Ф. тизими функцияларининг бузилиши кишида кўпчилик касалликларнинг келиб чиқишига сабаб бўлади.
Турли омиллар (радиация, кимёвий моддалар, вируслар, бактериялар ва б.) туфайли Ф.нинг оптимал таъсир этиш шароити ўзгарганда Ф.нинг қондаги фаоллиги пасайиши кузатилган. Унинг бу хусусиятидан диагностикада фойдаланилади. Ф.нинг кон зардобидаги фаоллигини аниқлаш усули кенг қўлланилади. Бу усул ёрдамида касалликни бошланиш пайтида аниқлаш мумкин.
Ф. касалликларни аниқлашдагина эмас, балки шу касалликларнинг айримларини даволашда (энзимотерапия) ҳам қўлланилади.
Кишиларнинг амалий ҳаётида, шунингдек, енгил, озиқ-овқат ва кимё саноатларида Ф.дан кенг фойдаланилади.
Matn ÖzME'dan o'zgartirişsiz olingan, faqat yozuvi yangi alifboga o'girilgan. Qisqartmalar asl holida. Xato ko'rsangiz — xabar bering.